Composition des protéines de riz

- Dec 24, 2020-

La protéine de riz est reconnue comme l’une des protéines végétales de haute qualité. Sa composition en acides aminés est équilibrée et raisonnable, et sa valeur biologique (BV) et sa valeur protéique (PV) sont plus élevées que les autres protéines céréalières. Osborne classe la protéine de riz en fonction de la solubilité dans l’albumine (soluble dans l’eau), la globuline (soluble dans le sel), le gluten (acide, soluble dans l’alcalin) et la prolamine (gliadine) [3].


La teneur en protéines du riz est affectée par la variété, le lieu de production, les conditions de croissance et d’autres facteurs. La distribution des protéines dans le riz est inégale, et la teneur en protéines du riz diminue généralement de la couche externe du grain de riz au cœur du riz. Par conséquent, la teneur en protéines du riz est différente selon la précision de transformation. Cagampang et coll. [4] ont étudié le riz poli, la farine de riz et le son de riz de trois variétés de riz, et ont confirmé que la teneur en protéines augmentait graduellement de l’endosperme interne du riz à la couche d’aleurone. De nombreuses études ont également vérifié les conclusions de Cagampang à travers différentes variétés de riz et méthodes de broyage, et ont confirmé que les quatre composants protéiques du riz diminuent également progressivement vers l’endosperme, mais il y a une certaine tendance pour différentes variétés de riz à diminuer progressivement vers l’intérieur. Différence [5-8]. Ohdaira et coll. [8] ont constaté que la teneur en protéines de l’abdomen du riz est plus élevée que celle du dos. Park Zhongze et coll. [9] ont constaté que la teneur en protéines la plus élevée de l’embryon dans diverses parties du riz brun. Han et coll. [10] ont montré que la qualité nutritionnelle de la protéine de son de riz est plus élevée que celle de la protéine d’endosperme de riz.


Dans l’endosperme de riz, la protéine s’agrège en deux corps protéiques granulaires, à savoir les corps protéiques I (corps protéiques I, PB-I) et les organes protéiques de type II (protéines II, PB-II), comme le montre la figure. 1. PB-I est sphérique et a une structure lamellar. Le diamètre du corps protéique est d’environ 0,5-2 μm, et le composant principal est la gliadine; PB-II est de forme irrégulière et a une structure cristalline d’un diamètre d’environ 4 μm. Divisé en gluten et globuline [11].


1.1 Gluten

Le gluten est insoluble dans l’eau, mais facilement soluble dans l’alcali dilué ou l’acide dilué. Son poids moléculaire est relativement élevé et il n’est pas uniforme. Le gluten est une protéine macromoléculaire composée de chaînes de polypeptides reliées par des liaisons de disulfure. Son poids moléculaire varie de 19 à 90 kDa, ce qui peut atteindre des millions. Les poids moléculaires des trois sous-unités de gluten sont de 38, 25 et 16 kDa, et le rapport de composition est de 1:1:1. Il ya aussi des études que deux plus grandes chaînes de polypeptide composent le gluten, et le polypeptide de poids moléculaire plus petit (16 kDa) est le peptide de gliadine. Dans le gluten, les liaisons de disulfide et les groupes intramoléculaires de sulfhydryl qui sont largement présents dans les intermoléculaires et intramoléculaires, ont une influence très importante sur les caractéristiques de processus de la protéine de riz. Selon les rapports, le gluten est d’abord synthétisé comme polypeptide avec un poids moléculaire de 51-57 kDa; le précurseur du gluten est enzymatiquement hydrolysé pour produire les α et β sous-unités de la protéine. Les sous-unités de gluten subséquentes polymérisent par des liaisons de disulfide pour former des complexes macromoléculaires. Par conséquent, le manque de propriétés fonctionnelles du gluten de riz naturel peut être dû à la formation d’une structure de poids moléculaire élevée qui n’est pas facilement soluble dans l’eau [12], ce qui limite également l’application du gluten.


1.2 Globuline

La globuline, facilement soluble dans la solution de sel, avec un poids moléculaire de 16 à 130 kDa, est une protéine composée d’une seule chaîne peptidique. La teneur en acides aminés de base en globuline est la plus élevée, atteignant plus de 15%. L’acide glutamique et l’arginine sont les principaux acides aminés, et la teneur en acides aminés contenant du soufre est également élevée, et parce que la globuline chargée est facilement dissoute par solution de sel[12] .


1.3 Albumin

Albumin a un poids moléculaire très faible, seulement 10 à 200 kDa. Il y a un grand nombre de groupes ionisables dans la molécule d’albumine et le manque de liaison de liaison de disulfide, ainsi il est facilement soluble dans l’eau. Lorsque l’albumine est extraite par l’eau, la globuline est facilement contaminée [13]. Hamada [14] a déterminé que le poids moléculaire du polypeptide d’albumine de son de riz par chromatographie liquide de haute performance (chromatographie liquide d’exclusion-haute performance de taille, SE-HPLC) soit 10-100 kDa.


1.4 Gliadine


Gliadine a un poids moléculaire relatif relativement faible, et la plupart de ses poids moléculaires sous-unit sont 10, 13, 15, 16 kDa. Gliadine contient un grand nombre de résidus d’acides aminés hydrophobes et forme une zone d’agrégation, de sorte que même si son terminal N et c-terminal ont des groupes hydrophiliques, il montrera toujours une hydrophobicité très forte, insoluble dans l’eau, mais se dissoudra en 70% d’éthanol [11].